整合膜蛋白主要分為兩個基本的大類：α-螺旋膜蛋白和β-桶狀膜蛋白。β-桶狀膜蛋白主要分布于線粒體、葉綠體以及革蘭氏陰性細(xì)菌的外膜內(nèi)，行使許多重要的生物學(xué)功能。在革蘭氏陰性細(xì)菌中，細(xì)菌外膜內(nèi)的各種新生β-桶狀膜蛋白由一個定位于外膜的BAM復(fù)合體負(fù)責(zé)插膜生成。因此，BAM復(fù)合體為革蘭氏陰性細(xì)菌的存活所必需，也是重要的新型抗生素靶點(diǎn)。完整的BAM復(fù)合體由BamA、BamB、BamC、BamD和BamE五個亞基組成，分子量約為200 KD。但BAM復(fù)合體如何組裝以及如何行使插膜功能尚不清楚。

　　2月22日，在線發(fā)表了*生物物理研究所黃億華課題組的研究論文Structure of the BAM complex and its implications for biogenesis of outer-membrane proteins。該項(xiàng)研究解析了BAM 蛋白復(fù)合體完整的晶體結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)其形成一個類似于“帽子”狀的結(jié)構(gòu)：BamA的跨膜區(qū)由16條β-鏈圍成，形成“帽冠”鑲嵌于外膜內(nèi)，而組成BamA的5個POTRA（polypeptide transport-associated）結(jié)構(gòu)域則在周質(zhì)內(nèi)中和四個脂蛋白BamB，BamC， BamD及BamE相互結(jié)合形成“帽沿”。這種構(gòu)象能夠?yàn)榉肿影閭H——新生β-桶狀膜蛋白底物復(fù)合體提供結(jié)合位點(diǎn)。結(jié)構(gòu)分析和功能實(shí)驗(yàn)進(jìn)一步揭示了BAM復(fù)合體中各個組分之間的相互作用以及潛在的底物插入外膜出口，初步揭示了BAM復(fù)合體介導(dǎo)的細(xì)菌外膜內(nèi)新生β-桶狀膜蛋白的插膜生成機(jī)理。