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技術(shù)文章

氨基酸接受末端在蛋白質(zhì)合成中作用

點擊次數(shù):426 發(fā)布時間:2011-7-29

亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)在體內(nèi)負責(zé)催化*和對應(yīng)tRNALeu之間的酯化反應(yīng)(氨基?;磻?yīng)),生成亮氨酰-tRNA(Leu-tRNALeu),為蛋白質(zhì)生物合成提供原料。該酯化反應(yīng)對于保證核糖體上新生多肽鏈一級序列的性至關(guān)重要。由于細胞內(nèi)存在著22種蛋白質(zhì)氨基酸以及大量的氨基酸代謝物和類似物,某些氨基酰-tRNA合成酶(aaRS)會錯誤地活化非對應(yīng)氨基酸。因此,aaRS進化出編校功能(proofreading/editing)以去除在氨基酸選擇上的錯誤。王恩多實驗室于2009年和2010年發(fā)表兩篇J. Biol. Chem.,詳細闡明了LeuRS所催化的編校反應(yīng)機理。同時發(fā)現(xiàn),tRNALeu在LeuRS所催化的編校反應(yīng)中起著重要作用。

氨基酸接受末端(CCA76)在氨基?;磻?yīng),特別是編校反應(yīng)過程中的具體作用。發(fā)現(xiàn)保守的氨基酸接受末端中的A76對于氨基?;?、轉(zhuǎn)移前編校、轉(zhuǎn)移后編校起決定性作用,而C75與C74的作用則更多地體現(xiàn)在氨基?;磻?yīng)中。進一步地,通過關(guān)鍵的體內(nèi)實驗表明,tRNALeu與LeuRS在體內(nèi)協(xié)同作用,通過保守的氨基酸和CCA76共同調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)生物合成的性,如果破壞這種協(xié)同作用,細胞生長變慢。該項研究進一步豐富了對于tRNA保守的氨基酸接受末端的生物學(xué)意義的認識。

 

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