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研究人員發(fā)現(xiàn)核糖體翻譯因子新的調控機制

閱讀：320發(fā)布時間：2012-9-21

    蛋白質合成的所有階段，即翻譯的起始、延長、終止和再循環(huán)，都受到核糖體翻譯因子 的調控。核糖體上，氨酰-tRNAs的入口處圍繞著多個柔性很大的蛋白，包括核糖體（人抗核糖體P蛋白抗體elisa試劑盒）蛋白L11和4-6拷貝的L7/L12，它們負責招募翻譯因子并調節(jié)其活性。翻譯因子trGTPases 被招募到核糖體上，開始通過G-domain 與L12-CTD相互作用，然后L11-NTD與L12-CTD相互作用。盡管有文獻報道在cryo-EM結構中L12-CTD 與L11-NTD可能存在相互作用，但受其分辨率限制（11埃），它們之間結構與功能的關系尚不明晰。

 

    研究人員通過同源重組、定點突變、生物化學及結構生物學等技術，證實了L12-CTD 與L11-NTD間的相互作用。在翻譯因子被招募過程中， L11-NTD的loop62區(qū)域插入到L12-CTD的縫隙中，致使后者處于“open”的構象并使其疏水核心暴露出來，此時的L12-CTD構象極不穩(wěn)定。進一步研究發(fā)現(xiàn)，所有trGTPases的G-domain都具有分子伴侶活性，并且在因子招募過程中能穩(wěn)定L11-L12間的相互作用。在此基礎上，提出了蛋白翻譯過程中“Support-and-Protect”新的理論模型。

 

 

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