“F1000（Faculty of 1000 Medicine）”又名“千名醫(yī)學(xué)家”，是由美國(guó)哈佛大學(xué)和英國(guó)劍橋大學(xué)等*2500名*醫(yī)學(xué)教授組成的機(jī)構(gòu)。其中近期zui受關(guān)注的七篇生物化學(xué)論文如下：

1. myosin的移動(dòng)
    myosin V是一種重要的分子馬達(dá)，以沿著肌動(dòng)蛋白絲移動(dòng)的方式實(shí)現(xiàn)細(xì)胞內(nèi)“貨物”的運(yùn)輸。過(guò)去科學(xué)家們主要是利用光學(xué)顯微鏡觀察myosin V沿肌動(dòng)蛋白絲移動(dòng)的動(dòng)態(tài)行為。在本研究中科研人員利用高速原子力顯微鏡對(duì)這一動(dòng)態(tài)過(guò)程進(jìn)行了直接的成像分析。高清晰度的實(shí)時(shí)顯像不僅為過(guò)去推測(cè)或證實(shí)的分子行為提供了影像證據(jù)，此外還揭示了myosin移動(dòng)中的一些新特性，推動(dòng)研究人員更深入地了解了分子馬達(dá)的運(yùn)動(dòng)機(jī)制。
N. Kodera et al., Nature, 468:72-6, 2010. Evaluated by Thomas Meier, Max Planck Institute of Biophysics; Yamini Dalal, National Cancer Institute; Fred D Mast and Richard A Rachubinski, Univ. of Alberta; Erik Sahai, Cancer Research UK.

2.真核生物核糖體的晶體結(jié)構(gòu)
    研究人員利用X射線晶體學(xué)技術(shù)以4.15埃的分辨率獲得酵母80S核糖體晶體結(jié)構(gòu)模型，這是目前基于X射線晶體學(xué)數(shù)據(jù)獲得的*個(gè)真核生物核糖體模型，以此揭示了核糖體內(nèi)和核糖體兩亞基之間*的相互作用以及真核生物翻譯機(jī)制的復(fù)雜性，并有助于科學(xué)家們更深入地了解真核生物蛋白質(zhì)合成。這一論文標(biāo)志著蛋白質(zhì)合成研究的一個(gè)新里程碑。
A. Ben-Shem et al., Science, 330:1203-9, 2010. Evaluated by Robert Batey, Univ. of Colorado at Boulder; Dmitri Ermolenko and George Makhatadze, Rensselaer Polytechnic Institute.

3.細(xì)胞色素P450復(fù)合物I：捕獲、鑒定和C-H鍵激活動(dòng)力學(xué)
J. Rittle and M.T. Green, Science, 330:933-7, 2010. Evaluations by Ivo Feussner, Georg August Univ. G?ttingen, Germany; Russ Hille, UC Riverside; Kap-Sun Yeung and Nicholas Meanwell, Bristol Myers Squibb.

4.獲得短壽命、蛋白折疊中間體的原子分辨率
    在本論文中研究人員利用核磁共振分光技術(shù)結(jié)合強(qiáng)大的計(jì)算方法獲得了一個(gè)人類(lèi)蛋白FF結(jié)構(gòu)域短壽命折疊中間體的分子結(jié)構(gòu)，從而為研究人員從原子水平研究蛋白質(zhì)折疊信號(hào)途徑提供了一種新技術(shù)方法。
D.M. Korzhnev, et al., Science, 329:1312-6, 2010. Evaluations by Robert Powers, Univ. Nebraska; Mikael Akke, Lund University, Sweden.

5.核糖體自組裝
    核糖體一種自組裝的大分子機(jī)器，了解核糖體的生物發(fā)生機(jī)制對(duì)于細(xì)胞生理學(xué)具有重要的意義。從前在大腸桿菌核糖體30S亞基上的研究表明核糖體的自組裝是通過(guò)多個(gè)平行的途徑而非單一的限速步驟完成的，然而對(duì)于這一過(guò)程中的機(jī)制信息卻仍然了解甚少。在本論文中研究人員利用電子顯微鏡技術(shù)結(jié)合質(zhì)譜分析方法獲得了體內(nèi)核糖體自組裝過(guò)程的一些重要信息，并為開(kāi)展其他生物復(fù)合物組裝相關(guān)研究提供了一種的新方法。
A.M. Mulder, et al., Science, 330:673-7, 2010. Evaluations by Pascale Legault, Univ. Montreal; Mikael Akke, Lund University, Sweden.

6.揭示生長(zhǎng)因子的秘密
    在過(guò)去的幾十年里研究人員一直無(wú)法了解生長(zhǎng)因子受體（EGFR）與*配體結(jié)合后導(dǎo)致其配體親合力下降的原因。在本論文中研究人員對(duì)果蠅EGFR胞外域的晶體結(jié)構(gòu)進(jìn)行了一系列的研究，證實(shí)*配體結(jié)合可導(dǎo)致二聚受體的分子構(gòu)象改變，阻隔EGFR受體的非占據(jù)位點(diǎn)從而使得EGFR與第二配體的親和力降低。
D. Alvarado, et al., Cell, 142:568-79, 2010. Evaluations by Yue Sun and Richard Anderson, Univ. Wisconsin-Madison; Andrew Beenken and Moosa Mohammadi, NYU Langone Medical Center; Arthur Christopoulos, Monash Univ., Australia. Free F1000 Evaluation

7.新一類(lèi)抗瘧劑
    研究人員從1.2萬(wàn)個(gè)天然化合物中篩選出了一類(lèi)新的藥物家族spiroindolones，在小鼠中證實(shí)單一小劑量的spiroindolones能夠殺滅血液期的2種主要的瘧原蟲(chóng)。新研究發(fā)現(xiàn)為治療瘧疾提供了一種有潛力的候選藥物。
 R.A. Oliveira et al., Science, 329:1175-80, 2010. Evaluations by David Triggle, SUNY at Buffalo; Dominique Soldati, Univ. of Geneva; Karin Romisch, Saarland Univ., Germany. Free F1000 Evaluation

   “Faculty of 1000 Biology”創(chuàng)辦于2002年1月，是一種在線科研評(píng)價(jià)系統(tǒng)，其推薦原則立足于論文本身的科學(xué)意義而非發(fā)表在什么雜志上。該系統(tǒng)根據(jù)2300多名資深科學(xué)家的意見(jiàn)，提供對(duì)近期發(fā)表的生物科學(xué)論文的快速評(píng)論，目的是幫助廣大科研人員遴選和發(fā)現(xiàn)有價(jià)值的研究工作。該機(jī)構(gòu)專(zhuān)家根據(jù)論文對(duì)當(dāng)前世界生物醫(yī)學(xué)和臨床實(shí)踐的貢獻(xiàn)程度和科學(xué)價(jià)值，每年對(duì)SCI文章總數(shù)不足千分之二的精品醫(yī)學(xué)論文進(jìn)行推薦和點(diǎn)評(píng)，并賦予“F1000論文”稱(chēng)號(hào)向醫(yī)學(xué)界推薦，涵蓋了醫(yī)學(xué)各個(gè)學(xué)科，是一項(xiàng)很高的學(xué)術(shù)榮譽(yù)。

來(lái)源：生物通